Pág. 13: La conexión web de la UGR, ‘la más rápida del mundo’ en el ámbito académico
Pág. 16: Estudiantes de la UGR pueden optar a becas al mejor expediente
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Pág. 34: Las universidades podrán acordar pruebas de acceso conjuntas
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Pág. 61: Los rectores se unen para denunciar los recortes en la Universidad
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El máster CIMET es único en Europa en el ámbito de la Ciencia y Tecnología del Color y recientemente ha renovado la etiqueta de excelencia «Erasmus Mundus» que otorga la Unión Europea. El máster se imparte enteramente en inglés y tiene una duración de 2 años (120 ECTS), durante los cuales los alumnos tendrán la posibilidad de estudiar en las cuatro universidades europeas que lo imparten: Université Jean Monnet (Francia), Gjøvik University College (Noruega), University of Eastern Finland (Finlandia) y Universidad de Granada (España).
La colaboración en el máster de un numeroso grupo de empresas nacionales e internacionales que son líderes en el sector de la Visión Computacional, la Colorimetría Aplicada y la Visión Artificial (Technicolor, Olympus, Nokia, Hewelt-Packard, Indra, Multiscan, Tecnalia, Chromasens, Bioprocesa, AUDI, etc.) permite que los alumnos tengan un contacto directo con las necesidades tecnológicas y científicas actuales y posibilita que algunos de los trabajos de fin de máster se realicen en colaboración con estas empresas.
Cada año se admiten como máximo 32 estudiantes y se ofertan becas muy atractivas para estudiantes europeos y no europeos (http://www.master-erasmusmundus-color.eu/scholarships). El plazo para la solicitud de estas atractivas becas finaliza el 31 de marzo de 2013 (para no europeos) y el 30 de abril de 2013 (para europeos). Todo el proceso de solicitud se realiza electrónicamente a través de la web:
http://www.mastererasmusmunduscolor.eu/admission_application/application_procedure
El máster CIMET es único en Europa en el ámbito de la Ciencia y Tecnología del Color y recientemente ha renovado la etiqueta de excelencia «Erasmus Mundus» que otorga la Unión Europea. El máster se imparte enteramente en inglés y tiene una duración de 2 años (120 ECTS), durante los cuales los alumnos tendrán la posibilidad de estudiar en las cuatro universidades europeas que lo imparten: Université Jean Monnet (Francia), Gjøvik University College (Noruega), University of Eastern Finland (Finlandia) y Universidad de Granada (España).
La colaboración en el máster de un numeroso grupo de empresas nacionales e internacionales que son líderes en el sector de la Visión Computacional, la Colorimetría Aplicada y la Visión Artificial (Technicolor, Olympus, Nokia, Hewelt-Packard, Indra, Multiscan, Tecnalia, Chromasens, Bioprocesa, AUDI, etc.) permite que los alumnos tengan un contacto directo con las necesidades tecnológicas y científicas actuales y posibilita que algunos de los trabajos de fin de máster se realicen en colaboración con estas empresas.
Cada año se admiten como máximo 32 estudiantes y se ofertan becas muy atractivas para estudiantes europeos y no europeos (http://www.master-erasmusmundus-color.eu/scholarships). El plazo para la solicitud de estas atractivas becas finaliza el 31 de marzo de 2013 (para no europeos) y el 30 de abril de 2013 (para europeos). Todo el proceso de solicitud se realiza electrónicamente a través de la web:
http://www.mastererasmusmunduscolor.eu/admission_application/application_procedure
Ángel Orte Gutiérrez, licenciado en Química por la Universidad de Córdoba e investigador del Departamento de Físicoquímica de la Universidad de Granada, junto a un equipo de científicos de la Universidad de Granada, el Medical Research Council del Reino Unido y la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson. Su trabajo, publicado en el último número de la revista Nature, ha descubierto nuevos mecanismos que regulan el reconocimiento de cadenas de poliubiquitina, una proteína responsable de procesos celulares fundamentales como la degradación de proteínas inservibles (proteólisis), el reconocimiento antígeno-anticuerpo, la transcripción y reparación del ADN y la muerte celular.
Ángel Orte Gutiérrez, licenciado en Química por la Universidad de Córdoba e investigador del Departamento de Físicoquímica de la Universidad de Granada, junto a un equipo de científicos de la Universidad de Granada, el Medical Research Council del Reino Unido y la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson. Su trabajo, publicado en el último número de la revista Nature, ha descubierto nuevos mecanismos que regulan el reconocimiento de cadenas de poliubiquitina, una proteína responsable de procesos celulares fundamentales como la degradación de proteínas inservibles (proteólisis), el reconocimiento antígeno-anticuerpo, la transcripción y reparación del ADN y la muerte celular.
Las cadenas de la proteína ubiquitina actúan como mediadores en multitud de procesos celulares, ayudando al transporte y favoreciendo el encuentro de unas proteínas con otras dentro de la célula. La poliubiquitina marca, a modo de «faro» señalizador, aquellas proteínas que ya no tienen utilidad dentro de la célula y que deben destruirse.
Cuando la ubiquitina se une a la proteína en cuestión, el proteosoma, enzima responsable de la degradación, identifica a esta proteína como «desechable» y comienza una cadena de reacciones que terminan con la degradación total de la proteína. El estudio publicado en Nature demuestra que la identificación de las cadenas de poliubiquitina para comenzar la función celular parte de la selección de la estructura adecuada de la cadena a nivel molecular.
Proteínas inestables
El mal funcionamiento del sistema de regulación por cadenas de poliubiquitina está relacionado con patologías neurodegenerativas (Alzheimer y Parkinson), el síndrome de Angelman, o el síndrome de Von Hippel-Lindau. Este estudio abre las puertas a un mejor entendimiento de la regulación de las funciones celulares y mecanismos de respuesta en el interior de las células ante la presencia de proteínas inestables (que pueden desembocar en acumulación de cuerpos fibrosos en patologías como el Alzheimer y el Parkinson), agentes extraños (virales), y daño en el genoma (reparación de ADN).
Mediante el empleo de técnicas de fluorescencia monomolecular (una técnica ultrasensible donde las moléculas de proteína se analizan individualmente de una en una), el estudio presenta la existencia de una variedad dinámica de estructuras en las cadenas de diubiquitina (compuestas de dos unidades de la proteína reguladora), en contraste con la conformaciones estáticas, establecida hasta la fecha en los repositorios de estructuras de proteínas.
Como destacan los autores del artículo, la comprensión de cómo la selección conformacional representa un paso primordial, nunca evidenciado hasta ahora, en la función de cadenas de poliubiquitina, puede permitir el desarrollo de nuevas terapias basadas en el reconocimiento molecular ante estas patologías
Referencia bibliográfica:
• Y. Ye, M.H. Horrocks, M.J. Ruedas-Rama, S. Ibrahim, A.A. Zhukov, A. Orte, D. Klenerman, S.E. Jackson, D. Komander. Ubiquitin chain conformation regulates recognition and activity of interacting proteins. Nature. DOI: 10.1038/nature11722
Ángel Orte Gutiérrez, licenciado en Química por la Universidad de Córdoba e investigador del Departamento de Físicoquímica de la Universidad de Granada, junto a un equipo de científicos de la Universidad de Granada, el Medical Research Council del Reino Unido y la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson. Su trabajo, publicado en el último número de la revista Nature, ha descubierto nuevos mecanismos que regulan el reconocimiento de cadenas de poliubiquitina, una proteína responsable de procesos celulares fundamentales como la degradación de proteínas inservibles (proteólisis), el reconocimiento antígeno-anticuerpo, la transcripción y reparación del ADN y la muerte celular.
Ángel Orte Gutiérrez, licenciado en Química por la Universidad de Córdoba e investigador del Departamento de Físicoquímica de la Universidad de Granada, junto a un equipo de científicos de la Universidad de Granada, el Medical Research Council del Reino Unido y la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson. Su trabajo, publicado en el último número de la revista Nature, ha descubierto nuevos mecanismos que regulan el reconocimiento de cadenas de poliubiquitina, una proteína responsable de procesos celulares fundamentales como la degradación de proteínas inservibles (proteólisis), el reconocimiento antígeno-anticuerpo, la transcripción y reparación del ADN y la muerte celular.
Las cadenas de la proteína ubiquitina actúan como mediadores en multitud de procesos celulares, ayudando al transporte y favoreciendo el encuentro de unas proteínas con otras dentro de la célula. La poliubiquitina marca, a modo de «faro» señalizador, aquellas proteínas que ya no tienen utilidad dentro de la célula y que deben destruirse.
Cuando la ubiquitina se une a la proteína en cuestión, el proteosoma, enzima responsable de la degradación, identifica a esta proteína como «desechable» y comienza una cadena de reacciones que terminan con la degradación total de la proteína. El estudio publicado en Nature demuestra que la identificación de las cadenas de poliubiquitina para comenzar la función celular parte de la selección de la estructura adecuada de la cadena a nivel molecular.
Proteínas inestables
El mal funcionamiento del sistema de regulación por cadenas de poliubiquitina está relacionado con patologías neurodegenerativas (Alzheimer y Parkinson), el síndrome de Angelman, o el síndrome de Von Hippel-Lindau. Este estudio abre las puertas a un mejor entendimiento de la regulación de las funciones celulares y mecanismos de respuesta en el interior de las células ante la presencia de proteínas inestables (que pueden desembocar en acumulación de cuerpos fibrosos en patologías como el Alzheimer y el Parkinson), agentes extraños (virales), y daño en el genoma (reparación de ADN).
Mediante el empleo de técnicas de fluorescencia monomolecular (una técnica ultrasensible donde las moléculas de proteína se analizan individualmente de una en una), el estudio presenta la existencia de una variedad dinámica de estructuras en las cadenas de diubiquitina (compuestas de dos unidades de la proteína reguladora), en contraste con la conformaciones estáticas, establecida hasta la fecha en los repositorios de estructuras de proteínas.
Como destacan los autores del artículo, la comprensión de cómo la selección conformacional representa un paso primordial, nunca evidenciado hasta ahora, en la función de cadenas de poliubiquitina, puede permitir el desarrollo de nuevas terapias basadas en el reconocimiento molecular ante estas patologías
Referencia bibliográfica:
• Y. Ye, M.H. Horrocks, M.J. Ruedas-Rama, S. Ibrahim, A.A. Zhukov, A. Orte, D. Klenerman, S.E. Jackson, D. Komander. Ubiquitin chain conformation regulates recognition and activity of interacting proteins. Nature. DOI: 10.1038/nature11722
El licenciado en Química por la Universidad de Córdoba (UCO) e investigador del Departamento de Química de la Universidad de Granada, Ángel Orte Gutiérrez, junto a un equipo de científicos de la UGR, del Medical Research Council del Reino Unido y de la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y el Parkinson.
El licenciado en Química por la Universidad de Córdoba (UCO) e investigador del Departamento de Química de la Universidad de Granada, Ángel Orte Gutiérrez, junto a un equipo de científicos de la UGR, del Medical Research Council del Reino Unido y de la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y el Parkinson.
Según ha informado la UCO, el trabajo de Gutiérrez, publicado en el último número de la revista ‘Nature’, ha descubierto nuevos mecanismos que regulan el reconocimiento de cadenas de poliubiquitina, una proteína responsable de procesos celulares fundamentales, como la degradación de proteínas inservibles (proteólisis), el reconocimiento antígeno-anticuerpo, la transcripción y reparación del ADN y la muerte celular.
Las cadenas de la proteína ubiquitina actúan como mediadores en multitud de procesos celulares, ayudando al transporte y favoreciendo el encuentro de unas proteínas con otras dentro de la célula. La poliubiquitina marca, a modo de «faro» señalizador, aquellas proteínas que ya no tienen utilidad dentro de la célula y que deben destruirse.
Cuando la ubiquitina se une a la proteína en cuestión, el proteosoma, enzima responsable de la degradación, identifica a esta proteína como «desechable» y comienza una cadena de reacciones que terminan con la degradación total de la proteína. El estudio publicado en ‘Nature’ demuestra que la identificación de las cadenas de poliubiquitina para comenzar la función celular parte de la selección de la estructura adecuada de la cadena a nivel molecular.
Proteínas inestables
El mal funcionamiento del sistema de regulación por cadenas de poliubiquitina está relacionado con patologías neurodegenerativas (Alzheimer y Parkinson), el síndrome de Angelman, o el síndrome de Von Hippel-Lindau. Este estudio abre las puertas a un mejor entendimiento de la regulación de las funciones celulares y mecanismos de respuesta en el interior de las células ante la presencia de proteínas inestables (que pueden desembocar en acumulación de cuerpos fibrosos en patologías como el Alzheimer y el Parkinson), agentes extraños (virales), y daño en el genoma (reparación de ADN).
Mediante el empleo de técnicas de fluorescencia monomolecular (una técnica ultrasensible donde las moléculas de proteína se analizan individualmente de una en una), el estudio presenta la existencia de una variedad dinámica de estructuras en las cadenas de diubiquitina (compuestas de dos unidades de la proteína reguladora), en contraste con la conformaciones estáticas, establecida hasta la fecha en los repositorios de estructuras de proteínas.
Como destacan los autores del artículo, la comprensión de cómo la selección conformacional representa un paso primordial, nunca evidenciado hasta ahora, en la función de cadenas de poliubiquitina, puede permitir el desarrollo de nuevas terapias basadas en el reconocimiento molecular ante estas patologías
El licenciado en Química por la Universidad de Córdoba (UCO) e investigador del Departamento de Química de la Universidad de Granada, Ángel Orte Gutiérrez, junto a un equipo de científicos de la UGR, del Medical Research Council del Reino Unido y de la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y el Parkinson.
El licenciado en Química por la Universidad de Córdoba (UCO) e investigador del Departamento de Química de la Universidad de Granada, Ángel Orte Gutiérrez, junto a un equipo de científicos de la UGR, del Medical Research Council del Reino Unido y de la Universidad de Cambridge han abierto la puerta al desarrollo de nuevos fármacos contra enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y el Parkinson.
Según ha informado la UCO, el trabajo de Gutiérrez, publicado en el último número de la revista ‘Nature’, ha descubierto nuevos mecanismos que regulan el reconocimiento de cadenas de poliubiquitina, una proteína responsable de procesos celulares fundamentales, como la degradación de proteínas inservibles (proteólisis), el reconocimiento antígeno-anticuerpo, la transcripción y reparación del ADN y la muerte celular.
Las cadenas de la proteína ubiquitina actúan como mediadores en multitud de procesos celulares, ayudando al transporte y favoreciendo el encuentro de unas proteínas con otras dentro de la célula. La poliubiquitina marca, a modo de «faro» señalizador, aquellas proteínas que ya no tienen utilidad dentro de la célula y que deben destruirse.
Cuando la ubiquitina se une a la proteína en cuestión, el proteosoma, enzima responsable de la degradación, identifica a esta proteína como «desechable» y comienza una cadena de reacciones que terminan con la degradación total de la proteína. El estudio publicado en ‘Nature’ demuestra que la identificación de las cadenas de poliubiquitina para comenzar la función celular parte de la selección de la estructura adecuada de la cadena a nivel molecular.
Proteínas inestables
El mal funcionamiento del sistema de regulación por cadenas de poliubiquitina está relacionado con patologías neurodegenerativas (Alzheimer y Parkinson), el síndrome de Angelman, o el síndrome de Von Hippel-Lindau. Este estudio abre las puertas a un mejor entendimiento de la regulación de las funciones celulares y mecanismos de respuesta en el interior de las células ante la presencia de proteínas inestables (que pueden desembocar en acumulación de cuerpos fibrosos en patologías como el Alzheimer y el Parkinson), agentes extraños (virales), y daño en el genoma (reparación de ADN).
Mediante el empleo de técnicas de fluorescencia monomolecular (una técnica ultrasensible donde las moléculas de proteína se analizan individualmente de una en una), el estudio presenta la existencia de una variedad dinámica de estructuras en las cadenas de diubiquitina (compuestas de dos unidades de la proteína reguladora), en contraste con la conformaciones estáticas, establecida hasta la fecha en los repositorios de estructuras de proteínas.
Como destacan los autores del artículo, la comprensión de cómo la selección conformacional representa un paso primordial, nunca evidenciado hasta ahora, en la función de cadenas de poliubiquitina, puede permitir el desarrollo de nuevas terapias basadas en el reconocimiento molecular ante estas patologías