Diseñan un sistema que obtiene 12 veces más información que el ojo humano

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73443 Un equipo de Investigadores de la Universidad de Granada han diseñado un nuevo sistema de imagen capaz de obtener hasta 12 veces más información de color que el ojo humano y que las cámaras convencionales, lo que supone un total de 36 canales de color.

 

Este avance científico permitirá captar imágenes multiespectrales en tiempo real de una forma muy sencilla, y podría servir para desarrollar nuevos sistemas de conducción asistida de vehículos, identificar billetes y documentos falsos u obtener imágenes médicas mucho más completas que las actuales, entre otras muchas aplicaciones.

Los científicos, pertenecientes al grupo Color Imaging Lab, del departamento de Óptica de la UGR, han diseñado mediante un sistema basado en una nueva generación de sensores, desarrollados en la Universidad Politécnica de Milán (Italia), combinados con una matriz de filtros multiespectral para mejorar su rendimiento.

Los sensores de imagen en color, presentes en todas las cámaras digitales de uso común tienen una arquitectura compuesta por un sensor monocromo – en blanco y negro- cubierto con una capa de filtros de color (comúnmente rojo, verde y azul, también conocido como RGB). Esta arquitectura sólo extrae la información de uno de estos tres colores en cada punto de la imagen o píxel. Para extraer la información del resto de colores en cada píxel, es necesario aplicar algoritmos de interpolación que en la mayoría de los casos son uno de los secretos mejor guardados de cada fabricante.

Diseñan un sistema que obtiene 12 veces más información que el ojo humano
Los investigadores del grupo Color Imaging Lab
Como explica el autor principal de este trabajo, Miguel Ángel Martínez Domingo a alphagalileo.org «los nuevos sensores desarrollados en la Universidad Politécnica de Milán se denominan Transverse Field Detectors (TFD, o Detectores de Campo Transversal), y son capaces de extraer la información completa del color en cada píxel de la imagen sin necesidad de una capa de filtros de color sobre ellos».

Para ello, se aprovechan de un fenómeno físico por el cual cada fotón penetra a diferente profundidad dependiendo de su longitud de onda, es decir, de su color. De este modo recolectando dichos fotones a diferentes profundidades de la superficie de silicio del sensor, se pueden separar los diferentes canales de color sin necesidad de utilizar filtros.

Esta ventaja ya ha sido aprovechada por otros sensores con anterioridad, como el X3 de Foveon Inc (EE.UU.). Sin embargo, la novedad de los TFD reside en el hecho de que, aplicando un campo eléctrico transversal de intensidad variable y controlada, «podemos modular la profundidad a la que los fotones de cada canal de color son recolectados. Esto nos ofrece la posibilidad de sintonizar la manera en la que estos sensores convierten la luz que reciben en señales eléctricas», según el investigador.

Miguel Ángel Martínez Domingo destaca que «las numerosas aplicaciones en campos de investigación muy diferentes» que este nuevo tipo de sensores pueden tener.

Las imágenes multiespectrales «nos abren un sinfín de posibilidades en los más diversos campos de la ciencia», como por ejempño imágenes médicas, teledetección, imágenes por satélite, tecnología militar y de defensa, aplicaciones industriales, visión robótica, conducción asistida o automática. Unos posibles usos que cada día atraen más y más el interés de científicos e ingenieros de todas las especialidades.

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Modifican la proteína de la leche con luz pulsada para hacerla más digestiva

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74555 Científicos de la Universidad de Granada (UGR) y del centro tecnológico Azti-Tecnalia han diseñado una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche manteniendo sus propiedades. Los investigadores han conseguido modificar mediante un tratamiento con luz pulsada una proteína láctea, denominada Beta-lactoglobulina. Esta proteína, presente en el suero lácteo, es la responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos y, gracias a este tratamiento es mucho más digestiva.
La investigadora de la UGR, Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo publicado en la revista Soft Matter, explica que la difícil digestión de la Beta-lactoglobulina se debe a que estas proteínas tienen una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión.
«Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas», ha explicado.
Una manera de facilitar la digestión de las proteínas podría ser romper o desenrollar su estructura. Sin embargo, si la estructura de la proteína se degrada demasiado, esta pierde su funcionalidad.
Modificación de las proteínas

«Hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas», ha señalado Maldonado-Valderrama.
Este proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína a medida que se aumenta el número de pulsos de luz aplicados. Así, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada.
«De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea. Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz», apunta la investigadora.
Para ello, los investigadores emplearon un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.
«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora de la UGR.

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Leche más digestiva

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74555 Investigadores de la Universidad de Granada y el Centro Tecnológico Azti-Tecnalia modifican con luz pulsada la proteína que provoca más alergias

Una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche sin alterar sus propiedades funcionales. Esto es lo que han conseguido un equipo de investigadores de la Universidad de Granada (UGR) y el Centro Tecnológico Azti-Tecnalia.

Y lo han logrado modificando de manera artificial mediante luz pulsada la beta-lactoglobulina, presente en el suero lácteo y responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos.

La Beta-lactoglobulina, presente en el suero lácteo, es responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos
Como explica la investigadora de la Universidad de Granada Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo, la difícil digestión de esta proteína se debe a que tiene una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión. «Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas».

lo más 50
En este trabajo, publicado en la revista ‘Soft Matter’, «hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas», matiza la investigadora.

El proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína conforme se aumenta el número de pulsos de luz aplicados.

La simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado
De esta forma, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada. «De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea», apunta Maldonado-Valderrama. Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz».

Tras ello, comprobaron el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada en un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora de la UGR.

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Leche más digestiva

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74555 Una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche sin alterar sus propiedades funcionales. Esto es lo que han conseguido un equipo de investigadores de la Universidad de Granada (UGR) y el Centro Tecnológico Azti-Tecnalia. 

Y lo han logrado modificando de manera artificial mediante luz pulsada la beta-lactoglobulina, presente en el suero lácteo y responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos.

La Beta-lactoglobulina, presente en el suero lácteo, es responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos
Como explica la investigadora de la Universidad de Granada Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo, la difícil digestión de esta proteína se debe a que tiene una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión. «Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas»

En este trabajo, publicado en la revista ‘Soft Matter’, «hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas», matiza la investigadora.

El proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína conforme se aumenta el número de pulsos de luz aplicados.

La simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado
De esta forma, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada. «De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea», apunta Maldonado-Valderrama. Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz».

Tras ello, comprobaron el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada en un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora de la UGR.

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Científicos españoles logran modificar con luz pulsada la proteína que provoca más alergias a la leche, haciéndola más digestiva

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74555 Científicos españoles, pertenecientes a la Universidad de Granada y al centro tecnológico Azti-Tecnalia, han logrado diseñar una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche. Todo ello, sin alterar ni un ápice sus propiedades funcionales. 

Los investigadores han conseguido modificar de manera artificial una proteína láctea, denominada β-lactoglobulina, mediante un tratamiento con luz pulsada. Esta proteína, presente en el suero lácteo, es la responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos y, gracias a este tratamiento, es mucho más digestiva.

Como explica la investigadora de la Universidad de Granada Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo, la difícil digestión de la β-lactoglobulina se debe a que estas proteínas tienen una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión. «Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas».

Una manera de facilitar la digestión de las proteínas podría ser romper o desenrollar su estructura. Sin embargo, si la estructura de la proteína se degrada demasiado, esta pierde su funcionalidad.

Modificar las proteínas

«En este trabajo, publicado en la revista Soft Matter, hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas». Este proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína conforme se aumenta el número de pulsos de luz aplicados.

Simulador Octopus
Simulador Octopus

De esta forma, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada. «De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea» -apunta Maldonado-Valderrama-. Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz».

Para ello, los investigadores emplearon un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora de la UGR.

Referencia bibliográfica: Improved digestibility of β-lactoglobulin by pulsed light processing: dilatational and shear study. Teresa del Castillo-Santaella, Esther Sanmartín-Sierra, Miguel Cabrerizo-Vílchez, J. Arboleya and Julia Maldonado-Valderrama Soft Matter, 2014 DOI: 10.1039/C4SM01667J El artículo completo está disponible en el siguiente enlace:http://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2014/sm/c4sm01667j#!divAbstract

Contacto:

Correo electrónico: julia@ugr.es

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Usan la luz para hacer más digestiva la proteína más alergénica de la leche

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74555 Un equipo de investigadores de la Universidad de Granada y el centro tecnológico Azti-Tecnalia han manipulado mediante luz pulsada la β-lactoglobulina, responsable del 10% de las alergias a los lácteos, de tal forma que resulta mucho más digestiva. La técnica no influye en las propiedades de la leche 

Las investigadoras han modificado la β-lactoglobulina con luz pulsada. / UGR
Las investigadoras han modificado la β-lactoglobulina con luz pulsada. / UGR
Científicos españoles, pertenecientes a la Universidad de Granada (UGR) y al centro tecnológico Azti-Tecnalia, han logrado diseñar una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche. Todo ello, sin alterar ni un ápice sus propiedades funcionales.

Los investigadores han conseguido modificar de manera artificial una proteína láctea, denominada β-lactoglobulina, mediante un tratamiento con luz pulsada. Esta proteína, presente en el suero lácteo, es la responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos y, gracias a este tratamiento, es mucho más digestiva.

Se ha logrado diseñar una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano

Como explica la investigadora de la UGR Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo, la difícil digestión de la β-lactoglobulina se debe a que estas proteínas tienen una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión. «Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas», explica.

Una manera de facilitar la digestión de las proteínas podría ser romper o desenrollar su estructura, pero si la estructura de la proteína se degrada demasiado, esta pierde su funcionalidad. «En este trabajo, publicado en la revista Soft Matter, hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas».

El nuevo proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína conforme se aumenta el número de pulsos de luz aplicados. De esta forma, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada.

En algunos casos mejora las propiedades

«De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea», apunta Maldonado-Valderrama. «Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz».

Para ello, los investigadores emplearon un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora.

Referencia bibliográfica:

Teresa del Castillo-Santaella, Esther Sanmartín-Sierra, Miguel Cabrerizo-Vílchez, J. Arboleya and Julia Maldonado-Valderrama. «Improved digestibility of β-lactoglobulin by pulsed light processing: dilatational and shear study». Soft Matter, 2014. DOI: 10.1039/C4SM01667J.

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El tejo de Sierra Arana se encuentra en peligro crítico de extinción

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74539 Un estudio realizado por investigadores de la Universidad de Granada ha concluido que el tejo (Taxus baccata), una especie de árbol muy poco conocida, se encuentra en peligro crítico de extinción. Los investigadores advierten de las «escasas posibilidades de regeneración y expansión de manera natural que tiene esta especie», que requiere «medidas extraordinarias para su conservación».
UGRdivulga | | 22 octubre 2014 11:31

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Tejos en la Sierra de Arana (Granada).

Un equipo de investigadores del departamento de Análisis Geográfico Regional y Geografía Física de la Universidad de Granada, publican un trabajo en la revista Bosque (Valdivia), en el que describen el análisis geoecológico de una población mediterránea relicta, amenazada y poco conocida de tejo (Taxus baccata) de la Sierra Arana (Granada).

Su objetivo prioritario era conocer en qué condiciones se desarrolla la especie y sus posibilidades de preservación en el futuro, para lo cual abordaron, mediante el trabajo de campo, su identificación y localización, el análisis de la estructura demográfica de la población, de su estado de conservación, de los hábitats y de los nichos ecológicos.

Como resultado, los autores obtuvieron un mapa corológico de la especie y un mayor conocimiento de la misma, descubriendo el predominio de árboles adultos de edades medias y longevas, la escasez de individuos juveniles y la inexistencia de plántulas; un destacado desequilibrio sexual, con prevalencia del género masculino, y un estado de conservación óptimo a degradado para el conjunto de la población, entre otras conclusiones.

Propuesta de conservación

Los expertos plantean también una propuesta de conservación y regeneración del tejo basada en la protección de los ejemplares existentes y en la reforestación
En este trabajo, los expertos plantean también una propuesta de conservación y regeneración del tejo basada en la protección de los ejemplares existentes y en la reforestación de los nichos ecológicos más adecuados.

Como apunta uno de los autores del trabajo, el profesor de la UGR José Gómez Zotano, el tejo puede catalogarse como un taxón altamente singular y de excepcional valor ecológico en este territorio.

«Su carácter relicto actual obedece al mantenimiento de unas condiciones ecológicas mínimamente favorables para su refugio en micro-ambientes particulares, aunque en riesgo debido al escenario macroclimático previsto».

Además, su conservación en el futuro no está garantizada por las propias características de la población en su conjunto, y a causa de su desarrollo en el seno de degradados bosques caduco-marcescentes intensamente castigados por la explotación antrópica del medio.

Por este motivo, advierten los investigadores de la UGR, Taxus baccata debe ser objeto de una gestión prioritaria, conservando los ejemplares actuales y sus nichos ecológicos mediante medidas encaminadas, básicamente, a su protección frente a la herbivoría, y también debe recuperarse la especie a través de un programa de reforestación.

Referencia bibliográfica:

José Antonio Olmo-Cobo y José Gómez-Zotano. «El tejo en el sur de España: análisis geoecológico y propuesta de conservación de una población mediterránea en peligro crítico de extinción». Bosque (Valdivia), 2014, vol.35, no.1, p.23-36. ISSN 0717-9200.

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Leche más digestiva

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74555 Una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche sin alterar sus propiedades funcionales. Esto es lo que han conseguido un equipo de investigadores de la Universidad de Granada (UGR) y el Centro Tecnológico Azti-Tecnalia. 

Y lo han logrado modificando de manera artificial mediante luz pulsada la beta-lactoglobulina, presente en el suero lácteo y responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos.

La Beta-lactoglobulina, presente en el suero lácteo, es responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos
Como explica la investigadora de la Universidad de Granada Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo, la difícil digestión de esta proteína se debe a que tiene una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión. «Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas».

En este trabajo, publicado en la revista ‘Soft Matter’, «hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas», matiza la investigadora.

El proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína conforme se aumenta el número de pulsos de luz aplicados.

La simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado
De esta forma, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada. «De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea», apunta Maldonado-Valderrama. Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz».

Tras ello, comprobaron el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada en un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora de la UGR.

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Usan la luz para hacer más digestiva la proteína más alergénica de la leche

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74555 Un equipo de investigadores de la Universidad de Granada y el centro tecnológico Azti-Tecnalia han manipulado mediante luz pulsada la ?-lactoglobulina, responsable del 10% de las alergias a los lácteos, de tal forma que resulta mucho más digestiva. La técnica no influye en las propiedades de la leche.
23 octubre 2014 | 

Científicos españoles, pertenecientes a la Universidad de Granada (UGR) y al centro tecnológico Azti-Tecnalia, han logrado diseñar una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche. Todo ello, sin alterar ni un ápice sus propiedades funcionales.
Los investigadores han conseguido modificar de manera artificial una proteína láctea, denominada β-lactoglobulina, mediante un tratamiento con luz pulsada. Esta proteína, presente en el suero lácteo, es la responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos y, gracias a este tratamiento, es mucho más digestiva.

Se ha logrado diseñar una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano
Como explica la investigadora de la UGR Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo, la difícil digestión de la β-lactoglobulina se debe a que estas proteínas tienen una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión. «Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas», explica.

Una manera de facilitar la digestión de las proteínas podría ser romper o desenrollar su estructura, pero si la estructura de la proteína se degrada demasiado, esta pierde su funcionalidad. «En este trabajo, publicado en la revista Soft Matter, hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas».

El nuevo proceso, patentado por el equipo del centro tecnológico AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína conforme se aumenta el número de pulsos de luz aplicados. De esta forma, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada.

En algunos casos mejora las propiedades

«De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea», apunta Maldonado-Valderrama. «Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz».

Para ello, los investigadores emplearon un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora.

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Hacen más digerible una proteína de la leche con pulsos de luz

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74555 Investigadores de Granada y el País Vasco han diseñado un tratamiento con pulsos de luz que hace más fácil de digerir una proteína láctea responsable del 10% de las alergias a los lácteos. El tratamiento no reduce sus propiedades funcionales de estabilización de emulsiones o espumas, e incluso las mejora.

Científicos españoles, pertenecientes a la Universidad de Granada y al centro tecnológico vasco Azti-Tecnalia, han logrado diseñar una proteína láctea más fácil de digerir por el organismo humano y que podría rebajar la alergenicidad de la leche. Todo ello, sin alterar ni un ápice sus propiedades funcionales.

Los investigadores han conseguido modificar de manera artificial una proteína láctea, denominada β-lactoglobulina, mediante un tratamiento con luz pulsada. Esta proteína, presente en el suero lácteo, es la responsable de aproximadamente el 10% de las alergias a los lácteos y, gracias al tratamiento, se vuelve mucho más digestiva.

La tecnología de pulsos de luz consiste en la aplicación de flashes o pulsos sucesivos de luz de alta intensidad sobre el producto que se desea tratar, señala la web de Azti-Tecnalia.

Como explica en la nota de prensa de la UGR la investigadora Julia Maldonado-Valderrama, una de las autoras de este trabajo, la difícil digestión de la β-lactoglobulina se debe a que estas proteínas tienen una estructura compacta y compleja que resiste al ataque enzimático durante la digestión. «Sin embargo, esta complejidad estructural es necesaria para que las proteínas desempeñen su función estructural como agente estabilizador de emulsiones o espumas».

Una manera de facilitar la digestión de las proteínas podría ser romper o desenrollar su estructura. Sin embargo, si la estructura de la proteína se degrada demasiado, esta pierde su funcionalidad.

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Identifican una proteína cuya eliminación bloquea el desarrollo del cáncer de mama
Modificar las proteínas

«En este trabajo, publicado en la revista Soft Matter, hemos usado una proteína láctea modificada mediante un tratamiento de luz pulsada, un método de inactivación bacteriana ampliamente utilizado en la industria alimentaria, pero que nunca antes se había aplicado para modificar proteínas». Este proceso, patentado por el equipo de AZTI-Tecnalia, degrada la estructura de la proteína conforme se aumenta el número de pulsos de luz aplicados.

De esta forma, en este trabajo los científicos comprobaron en primer lugar que la funcionalidad de la proteína no se ve afectada por el tratamiento de luz pulsada. «De hecho, demostramos que la luz pulsada, en algunos casos, incluso mejora las propiedades emulsionantes de la proteína láctea», apunta Maldonado-Valderrama. «Después, comprobamos el efecto de la digestión sobre esta proteína modificada con pulsos de luz».

Para ello, los investigadores emplearon un dispositivo diseñado y construido en la Universidad de Granada, denominado Octopus, que les permite simular el proceso digestivo sobre una proteína en una sola gota de emulsión. Así, la simulación del proceso digestivo demostró que el tratamiento de luz facilita la digestión de esta proteína, en particular en el intestino delgado.

«Encontrar la manera de mejorar la digestibilidad de las proteínas sin alterar su funcionalidad es un reto actual de la tecnología alimentaria y, en este sentido, el tratamiento de luz pulsada es una herramienta muy prometedora para diseñar productos alimentarios de baja alergenicidad», concluye la investigadora de la UGR.

Referencia bibliográfica:

Teresa del Castillo-Santaella, Esther Sanmartín-Sierra, Miguel Cabrerizo-Vílchez, J. Arboleya y Julia Maldonado-Valderrama:
Improved digestibility of β-lactoglobulin by pulsed light processing: dilatational and shear study. Soft Matter (2014). DOI: 10.1039/C4SM01667J.

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Ideal

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Pág. 12: Publicidad: 1ª carrera urbana «UNIVERSIDAD. CIUDAD DE GRANADA»

Pág. 13: Pocos estudiantes pero muchas críticas

Pág. 14: La UGR premia a los emprendedores y les pide que creen empleo

Pág. 15: Un árbol de Sierra Arana, en peligro de extinción

Pág. 37: Necrológicas. D. Mohammad Al-Zubaidi. Alumno de la Facultad de Traducción e Interpretación de la UGR

Pág. 65: Agenda:

– Libros: 

‘Con.vivencias de España’

La experiencia del paisaje en China. Shanshui o cultura del paisaje en la dinastía Song’

– Música:

Ciclo lírico de jóvenes intépretes

– Exposiciones:

Memorias. Sobre la utilidad de los objetos

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