Les chercheurs, membres de l’Université de Grenade et du centre technologique Azti-Tecnalia, ont modifié de façon artificielle une protéine lactée dénommée β-lactoglobuline.
Leur travail, publié dans la revue Soft Matter, démontre que le traitement à la lumière pulsée « est un instrument très prometteur pour dessiner des produits alimentaires à basse allergénicité. »
Des scientifiques espagnols, membres de l’Université de Grenade et du centre technologique Azti-Tecnalia, sont arrivés à dessiner une protéine lactée plus facile à digérer par l’organisme humain et qui pourrait rabaisser l’allergénicité du lait. Ceci, sans altérer aucunement ses propriétés fonctionnelles.
Les scientifiques sont arrivés à modifier de façon artificielle une protéine dénommée β-lactoglobuline moyennant un traitement avec de la lumière pulsée. Cette protéine, présente dans le sérum du lait, est la responsable d’approximativement 10% des allergies aux produits lactés y s’avère, grâce à ce traitement, beaucoup plus digestive.
Tel que l’explique la chercheuse de l’Université de Grenade, Julia Maldonado Valderrama, une des auteures de ce travail, la digestion difficile de la β-lactoglobuline se doit à ce que ces protéines ont une structure compacte et complexe qui résiste à l’attaque enzymatique pendant la digestion. « Cependant, cette complexité structurelle est nécessaire pour que les protéines réalisent leur fonction structurelle comme agent stabilisateur d’émulsions ou de mousses. »
Une façon de faciliter la digestion des protéines pourrait être de rompre ou de dérouler leur structure. Cependant, si la structure de la protéine se dégrade trop, celle-ci perd sa fonctionnalité.
Modifier les protéines
« Dans ce travail, publié dans la revue Soft Matter, nous avons utilisé une protéine lactée modifiée moyennant un traitement de lumière pulsée, une méthode d’inactivation bactérienne amplement utilisée dans l’industrie alimentaire, mais qui n’avait jamais été utilisée auparavant pour modifier des protéines. » Ce processus, breveté par l’équipe du centre technologique Azti-Tecnalia, dégrade la structure de la protéine à mesure qu’augmente le nombre d’impulsions de lumière appliquées.
Les chercheurs ont ainsi vérifié en premier lieu que la fonctionnalité de la protéine ne se voit pas affectée par le traitement à la lumière pulsée. « De fait, nous démontrons que, dans certains cas, la lumière pulsée améliore même les propriétés émulsifiantes de la protéine lactée, signale Mme Maldonado Valderrama. Après, nous vérifions l’effet de la digestion sur cette protéine modifiée par impulsions de lumière. »
Pour ce faire, les chercheurs ont employé un dispositif dessiné et construit à l’Université de Grenade, dénommé Octopus, qui leur permet de simuler le processus digestif sur une protéine dans une seule goutte d’émulsion. La simulation du processus digestif a ainsi démontré que le traitement de lumière facilite la digestion de cette protéine, en particulier dans l’intestin grêle.
« Trouver la façon d’améliorer la digestibilité des protéines sans altérer leur fonctionnalité est un défi actuel de la technologie alimentaire et, en ce sens, le traitement à la lumière pulsée est un instrument très prometteur pour dessiner des produits alimentaires à basse allergénicité », conclut la chercheuse de l’UGR.
Référence bibliographique :
Improved digestibility of β-lactoglobulin by pulsed light processing: dilatational and shear study.
Teresa del Castillo-Santaella, Esther Sanmartín-Sierra, Miguel Cabrerizo-Vílchez, J. Arboleya and Julia Maldonado-Valderrama
Soft Matter, 2014
DOI: 10.1039/C4SM01667J
L’article complet est disponible sur le site :
http://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2014/sm/c4sm01667j#!divAbstract
Contact :
Julia Maldonado-Valderrama
Département de Physique Appliquée de l’Université de Grenade. Tél. : 958 241 000, ext: 20387; courriel : julia@ugr.es
