Sevilla, (Europa Press), 27 de nov.- Un equipo de investigación del Departamento de Química de la Universidad de Granada (UGR), dirigido por Francisco Conejero Lara, está trabajando para intentar dar respuesta a la cuestión de en qué momento exacto tiene lugar la transformación que convierte una proteína sana en una capaz de desencadenar enfermedades como el cáncer, la diabetes o el Alzheimer.
Este interrogante, que estos especialistas han planteado en el proyecto de excelencia ‘Aplicación de métodos rápidos en Resonancia Magnética Nuclear biomolecular al estudio de módulos proteicos de reconocimiento molecular’, trata así de conseguir una «imagen nítida» que les permita visualizar «los cambios extremadamente rápidos que tienen lugar en las proteínas para comprender su funcionamiento», según ha informado este lunes en un comunicado la Fundación Descubre.
Para tal fin, este grupo de análisis tendrá que captar una imagen en movimiento y conseguir que no salga borrosa, por lo que, además de la destreza del fotógrafo, «se requiere de técnicas precisas y una buena cámara».
Así, y si se traslada esta premisa al campo de las técnicas para el estudio de macromoléculas, como las cadenas de aminoácidos que forman las proteínas, el elemento en movimiento sería la transformación que éstas experimentan, el fotógrafo sería el equipo de investigación de la UGR, la cámara serían los métodos de Resonancia Magnética Nuclear biomolecular (RNM) utilizados para el estudio de macromoléculas, y las técnicas precisas e innovadoras son las que este grupo de expertos desarrolla para mejorar la calidad de la imagen.
Según estos especialistas, la velocidad vertiginosa con la que suceden los procesos de plegamiento, agregación, flexibilidad y unión en las proteínas, les supone todo un desafío. Por ello, para mejorar la capacidad de observación de estos procesos, los investigadores tratan de incrementar el poder resolutivo de las técnicas existentes.
Así, a partir de técnicas rápidas de resonancia magnética nuclear pueden estudiar las partes o fragmentos de proteínas responsables de regular su función, denominados dominios modulares proteicos, que en combinación con métodos de intercambio Hidrógeno-Deuterio les permiten discernir qué parte de la proteína forma nuevas estructuras.
A través de estas aproximaciones metodológicas, agrega los especialistas en su nota, se persigue detectar con nitidez el momento exacto en que se producen las transformaciones proteicas.
En este sentido, el estudio de los fragmentos o dominios modulares proteicos que regulan las distintas funciones de las proteínas, facilita información sobre los múltiples procesos de transformación. Particularmente, estos investigadores se centran en el estudio de un tipo concreto de dominios, los SH3, por su implicación en enfermedades como el cáncer o el SIDA
